一級結(jié)構(gòu)又稱初級結(jié)構(gòu)(primary structure),指形成肽鏈的氨基酸序列,即指蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的順序,包括肽鏈中氨基酸的數(shù)目、種類和順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式,即由一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-羧基之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì),所以整個肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端,而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的改變可使其二級結(jié)構(gòu)(secondary structure)和蛋白質(zhì)的功能發(fā)生變化。例如,血紅蛋白中一個特定氨基酸的改變可導致鐮形細胞貧血癥(sickle cell anemia)的發(fā)生,其根源就是其一級結(jié)構(gòu)的變化(一個氨基酸的改變)改變了血紅蛋白的結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是由編碼它的基因確定的,不同生物同種(或同源)蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)之間的差別可以反映出它們的進化關系,即一級結(jié)構(gòu)中氨基酸序列的差別越小,說明它們的親緣關系就越近。 二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級結(jié)構(gòu)類型有α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu),兩種構(gòu)象均由氫鍵維持。此外還有β-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手α-螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基,螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。β-折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見的二級結(jié)構(gòu),在此結(jié)構(gòu)中,多肽鏈以較伸展的曲折形式存在,肽鏈(或肽段)的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。 結(jié)構(gòu)域是介于二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次,是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中明顯分開的緊密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域。
蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)(tertiary structure)是整個多肽鏈的三維構(gòu)象,它是在二級結(jié)構(gòu)的基礎上,多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白,這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊,形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu),分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子,幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面,形成親水的分子外殼,而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部,不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)起著重要作用。 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)(quaternary structure)指數(shù)條具有獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中,每一條具有三級結(jié)構(gòu)的肽鏈稱為亞基或亞單位,缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關系。